Lihat sumber Kinetika enzim

{{Short description|Studi lajur reaksi biokimiawi yang dikatalisis oleh sebuah enzim}}
[[File:EcDHFR raytraced.png|thumb|300px|right|[[Dihidrofolat reduktase]] dari ''[[Escherichia coli|E. coli]]'' dengan dua substratnya [[Asam dihidrofolat|dihidrofolat]] (kanan) and [[Nikotinamida adenina dinukleotida fosfat|NADPH]] (kiri), terikat pada sisi aktif. Protien ditampilkan sebagai [[diagram pita]], dengan heliks alfa berwarna merah, lembaran beta berwarna kuning dan lengkung berwarna biru. Dihasilkan dari [http://www.rcsb.org/pdb/explore.do?structureId=7DFR 7DFR].]]
'''Kinetika enzim''' adalah studi laju [[reaksi kimia]] [[enzim katalisis|terkatalisis enzim]]. Pada kinetika enzim, [[laju reaksi|laju suatu reaksi]] diukur, serta pengaruh dari berbagai variasi kondisi terhadap reaksi tersebut diamati. Kajian [[kinetika kimia|kinetika]] suatu enzim dapat menjelaskan mekanisme katalitik enzim tersebut, perannya dalam [[metabolisme]], bagaimana aktivitasnya dikontrol, dan bagaimana suatu [[obat]] atau suatu ligan pengubah ([[Inhibitor Enzim|inhibitor]] atau [[Aktivator enzim|aktivator]]) dapat memengaruhi lajunya.

Enzim (E) biasanya adalah sebuah [[molekul]] [[protein]] yang mendorong suatu reaksi dari molekul lain, [[substrat (biokimia)|substrat]]nya (S). Substrat akan terikat pada [[sisi aktif]] enzim untuk menghasilkan kompleks enzim-substrat ES, yang kemudian berubah menjadi kompleks enzim-produk EP dan akhirnya menghasilkan produk P, melalui suatu [[keadaan transisi]] ES*. Rentetan tahapan ini dikenal sebagai [[katalisis|mekanisme enzimatik]]:

: E + S ⇄ ES ⇄ ES* ⇄ EP ⇄ E + P

Contoh ini mengasumsikan kasus paling sederhana dari suatu reaksi dengan satu substrat dan satu produk. Contoh kasus tersebut adalah [[mutase]], seperti [[fosfoglukomutase]] mengkatalisis perpindahan gugus fosfat dari satu posisi ke posisi lain, dan [[isomerase]], yang mana adalah nama umum bagi enzim yang mengkatalisis reaksi apapun yang melibatkan satu substrat satu produk (contohnya [[triosfofatisomerase|triosfosfat isomerase]]. Tetapi, enzim-enzim tersebut tidaklah umum, dan sangat kalah jumlah jika dibandingkan dengan enzim yang mengkatalisis reaksi dua substrat dua produk: di antaranya, sebagai contoh, NAD-dependen [[dehidrogenase]] seperti [[alkohol dehidrogenase]], yang mengkatalisis oksidasi etanol oleh NAD<sup>+</sup>. Reaksi dengan tiga atau empat substrat atau produk lebih tidak umum, tetapi ada. Tidak ada keharusan jumlah produk yang dihasilkan sama dengan jumlah substrat yang digunakan; sebagai contoh, [[gliseraldehid 3-fosfat dehidrogenase]] menggunakan 3 substrat dan menghasilkan 2 produk.

Ketika enzim mengikat banyak substrat, seperti [[dihidrofolat reduktase]] (ditampilkan di sebelah kanan), kinetika enzim juga dapat menunjukkan urutan pengikatan substrat dan urutan pelepasan produk.  Contoh enzim yang mengikat substrat tunggal dan melepaskan banyak produk adalah [[protease]], ia memecah satu substrat [[protein]] menjadi dua produk [[polipeptida]]. Sementara itu, enzim lain mengikat dua substrat menjadi satu, seperti [[DNA polimerase]] yang mengikat [[nukleotida]] pada [[DNA]]. Meskipun mekanisme-mekanisme ini sering kali adalah tahapan rentetan yang rutin, terdapat satu “tahapan penentu laju” yang khas yang menentukan kinetika keseluruhan reaksi.  [[Tahapan penentu laju]] ini bisa berupa reaksi kimia atau perubahan [[isomerisme konformasi|konformasi]] dari enzim atau substrat, yang mana terlibat dalam proses pelepasan produk dari enzim.

Pengetahuan mengenai [[struktur protein|struktur enzim]] sangat membantu dalam menafsirkan data kinetika.  Sebagai contoh, struktur enzim dapat memberikan kemungkinan-kemungkinan bagaimana substrat dan produk terikat selama katalisis; perubahan apa yang terjadi selama reaksi; dan bahkan peran residu [[asam amino]] tertentu dalam mekanismenya.  Beberapa enzim berubah bentuk secara signifikan selama mekanisme berlangsung; untuk kasus ini, penentuan struktur enzim dengan dan tanpa analog substrat terikat yang tidak mengalami reaksi enzimatik akan sangat membantu.

Tidak semua katalis biologis adalah enzim protein: Katalis [[RNA]] seperti [[ribozim]] dan [[ribosom]] sangat penting untuk banyak fungsi seluler, seperti [[penjalinan RNA]] dan [[translasi (biologi)|translasi]]. Perbedaan utama antara ribozim dan enzim adalah katalis RNA terdiri dari nukleotida-nukleotida, sedangkan enzim terderi dari asam-asam amino.  Ribozim juga mengkatalisis sejumlah reaksi yang terbatas, walaupun [[mekanisme reaksi]]  dan kinetikanya dapat dianalisis dan diklasifikasikan dengan metode yang sama.

== Sejarah ==

Pada tahun 1902 [[Victor Henri]] mengusulkan suatu teori kuantitatif mengenai kinetika enzim,<ref>{{cite journal | vauthors = Henri V | year = 1902 | title = Theorie generale de l'action de quelques diastases|journal=Compt. Rend. Acad. Sci. Paris|volume=135|pages=916–9}}</ref> namun signifikansi eksperimental dari [[pH|konsentrasi ion hidrogen]] belum dikenal pada saat itu. Setelah [[S. P. L. Sørensen|Peter Lauritz Sørensen]] mendefinisikan skala-pH logaritmik dan memperkenalkan konsep [[larutan dapar|pendaparan]] pada tahun 1909<ref>{{cite journal | vauthors = Sørensen PL | year = 1909 | title = Enzymstudien {II}. Über die Messung und Bedeutung der Wasserstoffionenkonzentration bei enzymatischen Prozessen | journal = Biochem. Z. | volume = 21 | pages = 131–304 | language = German | trans-title = Enzyme studies III: About the measurement and significance of the hydrogen ion concentration in enzymatic processes  }}</ref> kimiawan Jerman [[Leonor Michaelis]] dan [[Maud Leonora Menten]] mengulangi eksperimen Henri dan mengkonfirmasi persamaannya, yang saat ini dikenal secara umum sebagai [[kinetika Michaelis-Menten]] (atau terkadang ''kinetika Henri-Michaelis-Menten'').<ref>{{cite journal | vauthors = Michaelis L, Menten M | year = 1913 | title = Die Kinetik der Invertinwirkung | journal = Biochem. Z. | volume = 49 | pages = 333–369 | language = German | trans-title = The Kinetics of Invertase Action }}; {{cite journal | vauthors = Michaelis L, Menten ML, Johnson KA, Goody RS | title = The original Michaelis constant: translation of the 1913 Michaelis-Menten paper | journal = Biochemistry | volume = 50 | issue = 39 | pages = 8264–9 | year = 2011 | pmid = 21888353 | pmc = 3381512 | doi = 10.1021/bi201284u }}</ref> Karya mereka kemudian dikembangkan lebih jauh oleh [[George Edward Briggs|G. E. Briggs]] dan [[J. B. S. Haldane]], yang menurunkan persamaan kinetik yang saat ini masih banyak dianggap sebagai titik awal pemodelan aktivitas enzimatik.<ref>{{cite journal | vauthors = Briggs GE, Haldane JB | title = A Note on the Kinetics of Enzyme Action | journal = The Biochemical Journal | volume = 19 | issue = 2 | pages = 339–339 | year = 1925 | pmid = 16743508 | pmc = 1259181 | doi=10.1042/bj0190338}}</ref>

Kontribusi utama dari pendekatan Henri-Michaelis-Menten adalah pemikiran dua tahapan dalam reaksi enzimatik. Pada tahap pertama, substrat berikatan secara reversibel pada enzim, membentuk kompleks enzim-substrat. Kompleks ini kadang disebut sebagai kompleks Michaelis. Enzim kemudian mengkatalisis tahapan kimia dalam reaksi dan melepaskan produk. Kinetika banyak enzim cukup dijelaskan oleh model sederhana Michaelis-Menten, tetapi semua enzim memiliki [[dinamika protein|gerakan internal]] yang tidak diperhitungkan dalam model dan dapat memberikan kontribusi signifikan terhadap keseluruhan kinetika reaksi. Hal ini dapat dimodelkan dengan memperkenalkan beberapa jalur Michaelis-Menten yang terhubung dengan tingkat fluktuasi,<ref name=OF_2005>{{cite journal | vauthors = Flomenbom O, Velonia K, Loos D, Masuo S, Cotlet M, Engelborghs Y, Hofkens J, Rowan AE, Nolte RJ, Van der Auweraer M, de Schryver FC, Klafter J | title = Stretched exponential decay and correlations in the catalytic activity of fluctuating single lipase molecules | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 102 | issue = 7 | pages = 2368–2372  | date = Feb 2005 | pmid = 15695587 | pmc = 548972 | doi = 10.1073/pnas.0409039102 | bibcode = 2005PNAS..102.2368F }}</ref><ref name=English_2006>{{cite journal | vauthors = English BP, Min W, van Oijen AM, Lee KT, Luo G, Sun H, Cherayil BJ, Kou SC, Xie XS | title = Ever-fluctuating single enzyme molecules: Michaelis-Menten equation revisited | journal = Nature Chemical Biology | volume = 2 | issue = 2 | pages = 87–94  | date = Feb 2006 | pmid = 16415859 | doi = 10.1038/nchembio759 }}</ref><ref name=Lu_1998>{{cite journal | vauthors = Lu HP, Xun L, Xie XS | title = Single-molecule enzymatic dynamics | journal = Science | volume = 282 | issue = 5395 | pages = 1877–1882  | date = Dec 1998 | pmid = 9836635 | doi = 10.1126/science.282.5395.1877 }}</ref> yang merupakan suatu perpanjangan matematika dari mekanisme dasar Michaelis Menten.<ref name=XX_2006>{{cite journal | vauthors = Xue X, Liu F, Ou-Yang ZC | title = Single molecule Michaelis-Menten equation beyond quasistatic disorder | journal = Physical Review E | volume = 74 | issue = 3 Pt 1 | page = 030902  | date = Sep 2006 | pmid = 17025584 | doi = 10.1103/PhysRevE.74.030902 | bibcode = 2006PhRvE..74c0902X }}</ref>

== Prinsip umum ==

[[File:KinEnzymo(en).svg|thumb|300px|right|Karena sejumlah besar [[Substrat (biokimia)|substrat]] ditambahkan ke dalam reaksi, sisi pengikatan enzim menjadi terisi sampai batas [[kinetika Michaelis-Menten|<math>V_\max</math>]].  Melebihi batas ini, enzim akan jenuh dengan substrat dan laju reaksi akan berhenti naik.]]

Reaksi terkatalisis enzim menggunakan reaktan serta menghasilkan produk yang sama persis dengan reaksi tak terkatalisis. Layaknya [[katalis]] lain, enzim tidak mengubah posisi [[kesetimbangan kimia|kesetimbangan]] antara substrat dan produk.<ref>{{cite book| vauthors = Wrighton MS, Ebbing DD |title=General chemistry | url = https://archive.org/details/generalchemistry0004edebbi_c8z4 |publisher=Houghton Mifflin |location=Boston |year=1993 |isbn=978-0-395-63696-1 |edition=4th}}</ref> Namun, tidak seperti reaksi tak terkatalisis, reaksi terkatalisis enzim menunjukkan fenomena kinetika penjenuhan.<ref>{{Cite journal|last=Srinivasan|first=Bharath|date=2020-09-27|title=Words of advice: teaching enzyme kinetics|journal=The FEBS Journal|volume=288|issue=7|pages=2068–2083|doi=10.1111/febs.15537|pmid=32981225|issn=1742-464X|doi-access=free}}</ref> Untuk sejumlah konsentrasi enzim dan konsentrasi substrat yang relatif rendah, laju reaksi meningkat secara linear seiring dengan penambahan konsentrasi substrat; molekul-molekul enzim sebagian besar bebas mengkatalisis reaksi, dan peningkatan konsentrasi substrat mengakibatkan peningkatan laju pula akibat pertemuan antara enzim dan molekul-molekul substrat.  Tetapi, pada konsentrasi substrat yang relatif tinggi, laju reaksi mendekati batas maksimum teoritis secara [[asimtot]]; sisi aktif enzim hampir semuanya terisi oleh substrat menyebabkan penjenuhan, dan laju reaksi menjadi ditentukan oleh laju pembalikan intrinsik enzim.<ref name="Fromm H.J. 2012">Fromm H.J., Hargrove M.S. (2012) Enzyme Kinetics. In: Essentials of Biochemistry. Springer, Berlin, Heidelberg</ref> Konsentrasi substrat di tengah-tengah dua kejadian pembatas ini disebut ''K''<sub>M</sub>. Sehingga, ''K''<sub>M</sub> dapat didefinisikan sebagai konsentrasi substrat di mana laju reaksi sama dengan setengah laju maksimum.<ref name="Fromm H.J. 2012"/>

Dua ciri penting dari kinetika enzim adalah seberapa mudah suatu enzim dijenuhkan oleh substrat, dan laju maksimum yang dapat enzim tersebut capai. Dengan mengetahui ciri-ciri tersebut dapat diperkirakan apa peran suatu enzim dalam sistem seluler dan bagaimana enzim tersebut merespon perubahan-perubahan pada kondisi kerjanya.

== Uji aktivitas enzim ==
{{Main article|Uji aktivitas enzim}}
[[File:Enzyme progress curve.svg|thumb|250px|left|Kurva pergerakan reaksi enzimatik. [[Gradien]] pada masa awal laju disebut '''laju awal reaksi''' ''v''.  [[Kinetika Michaelis-Menten|Persamaan Michaelis-Menten]] menggambarkan bagaimana gradien ini berubah-ubah seiring dengan perubahan konsentrasi substrat.]]
[[Uji aktivitas enzim]] adalah suatu prosedur di laboratorium yang mengukur laju reaksi enzimatik. Karena enzim tidak dikonsumsi dalam reaksi yang ia katalisis, uji aktivitas enzim biasanya melihat perubahan konsentrasi substrat atau produk untuk mengukur laju reaksinya. Ada berbagai metode pengukuran yang dapat dilakukan. Uji [[Spektrometri]] mengamati perubahan [[absorbansi]] cahaya antara produk dan reaktan; uji radiometri melibatkan inkorporasi atau pelepasan [[radioaktivitas]] untuk mengukur jumlah produk dihasilkan sepanjang waktu. Uji spektrometri dipandang paling memudahkan karena ia dapat mengukur laju reaksi secara kontinyu. Meskipun uji radiometri membutuhkan pemindahan dan penghitungan sampel (dengan kata lain ia adalah uji diskontinyu), uji ini sangat sensitif dan dapat mengukur tingkat aktivitas enzim yang sangat rendah.<ref>{{cite book| vauthors = Danson M, Eisenthal R |title=Enzyme assays: a practical approach | url = https://archive.org/details/enzymeassaysprac0000unse_x7h6 |publisher=Oxford University Press |location=Oxford [Oxfordshire] |year=2002 |isbn=978-0-19-963820-8 }}</ref> Pendekatan analog dari metode ini adalah menggunakan [[spektrometri massa]] untuk memonitor penggabungan atau pelepasan [[isotop stabil]] akibat perubahan substrat menjadi produk. Terkadang, pengujian yang dilakukan gagal dan pendekatan-pendekatan perlu dilakukan untuk menyelamatkan kembali pengujian tersebut.

Uji aktivitas enzim yang paling sensitif menggunakan [[laser]] yang difokuskan melalu suatu [[mikroskop]] untuk mengamati perubahan molekul enzim tunggal selama ia mengkatalisis suatu reaksi. Pengukuran ini menggunakan perubahan [[fluoresensi]] dari [[kofaktor (biokimia)|kofaktor]] pada mekanisme reaksi enzim, atau zat warna fluoresen yang ditambahkan pada posisi tertentu di [[protein]] tersebut untuk menunjukkan pergerakan yang terjadi selama katalisis.<ref>{{cite journal | vauthors = Xie XS, Lu HP | title = Single-molecule enzymology | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 274 | issue = 23 | pages = 15967–70 | date = June 1999 | pmid = 10347141 | doi = 10.1074/jbc.274.23.15967 | doi-access = free }}</ref> Kajian ini memberikan pandangan baru pada kinetika dan dinamika enzim tunggal, yang mana berlawanan dengan kinetika enzim tradisional yang mengamati perilaku rerata dari jutaan populasi molekul enzim.<ref>{{cite journal | vauthors = Lu HP | title = Single-molecule spectroscopy studies of conformational change dynamics in enzymatic reactions | journal = Current Pharmaceutical Biotechnology | volume = 5 | issue = 3 | pages = 261–9 | date = June 2004 | pmid = 15180547 | doi = 10.2174/1389201043376887 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Schnell JR, Dyson HJ, Wright PE|author-link2=Jane Dyson | title = Structure, dynamics, and catalytic function of dihydrofolate reductase | journal = Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure | volume = 33 | pages = 119–40 | year = 2004 | pmid = 15139807 | doi = 10.1146/annurev.biophys.33.110502.133613 }}</ref>

Contoh kurva pergerakan dari uji aktivitas enzim ditunjukkan di atas. Enzim menghasilkan produk pada laju awal yang kurang lebih linear untuk sesaat setelah reaksi dimulai.  Seiring berjalannya reaksi dan substrat digunakan, laju reaksi berangsur melambat (selama substrat tidak berada pada tingkat penjenuhan). Untuk mengukur laju awal (dan maksimum), uji aktivitas enzim biasanya dilakukan ketika reaksi baru berjalan beberapa persen menuju penyelesaian total.  Panjang rentang laju awal bergantung pada kondisi pengujian dan dapat terentang dari beberapa milisekon hingga berjam-jam.  Biarpun begitu, alat untuk mencampur larutan dengan cepat dapat membantu pengukuran kinetika pada laju awal kurang dari satu detik.<ref>{{cite book|author=Gibson QH |title=Rapid mixing: Stopped flow |volume=16 |pages=187–228 |year=1969 |doi=10.1016/S0076-6879(69)16009-7 |isbn=978-0-12-181873-9|series=Methods in Enzymology |chapter=&#91;6&#93; Rapid mixing: Stopped flow }}</ref> Pengujian yang luar biasa cepat ini sangat penting untuk mengukur kinetika pra-keadaan-tunak, yang akan dibahas di bawah.

Kebanyakan studi kinetika enzim berkonsentrasi pada bagian awal ini, kurang lebih pada bagian linear dari reaksi enzimatik. Tetapi, pengukuran kurva reaksi lengkap dan penyesuaian data-data tersebut pada [[persamaan laju]] non-linear juga dimungkinkan. Cara pengukurang reaksi enzimatik ini disebut analisis kurva-progres.<ref>{{cite book|author=Duggleby RG |title=Analysis of enzyme progress curves by non-linear regression |volume=249 |pages=61–90 |year=1995 |doi=10.1016/0076-6879(95)49031-0 |pmid=7791628 |isbn=978-0-12-182150-0|series=Methods in Enzymology |chapter=&#91;3&#93; Analysis of enzyme progress curves by nonlinear regression }}</ref> Pendekatan ini berguna sebagai alternatif dari kinetika sesaat ketika laju awal terlalu cepat untuk diukur secara akurat.

== Reaksi substrat tunggal ==

== Mekanisme katalisis ==
{{Main article|Katalisis}}
[[Berkas:Activation2 updated.svg|jmpl|300px|Variasi energi sebagai fungsi [[koordinat reaksi]] menunjukkan stabilisasi keadaan transisi oleh suatu enzim.]]

Model yang lebih disukai pada interaksi enzim–substrat adalah model ketepatan induksi.<ref>{{Cite journal|author=Koshland DE |title=Application of a Theory of Enzyme Specificity to Protein Synthesis |journal=Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. |volume=44 |issue=2 |pages=98–104 |date=February 1958 |pmid=16590179 |pmc=335371 |doi=10.1073/pnas.44.2.98 |bibcode=1958PNAS...44...98K }}</ref> Model ini mengusulkan bahwa interaksi awal antara enzim dan substrat relatif lemah, tetapi interaksi lemah ini secara cepat menginduksi [[perubahan konformasi]] di dalam enzim yang memperkuat pengikatan. Perubahan [[struktur tersier|konformasi]] ini juga membawa residu katalitik ke dalam sisi aktif yang dekat dengan ikatan kimia pada substrat yang akan diubah dalam reaksi ini.<ref>{{Cite journal|author=Hammes G |title=Multiple conformational changes in enzyme catalysis |journal=Biochemistry |volume=41 |issue=26 |pages=8221–8 |year=2002 |pmid=12081470 |doi=10.1021/bi0260839}}</ref> Perubahan konformasi dapat diukur menggunakan [[dikroisme sirkular]] atau [[interferometri polarisasi ganda]]. Setelah pengikatan berlangsung, satu atau lebih mekanisme katalisis menurunkan energi dari [[keadaan transisi]] reaksi dengan memberikan jalur kimia alternatif untuk reaksi tersebut. Mekanisme katalisis meliputi katalisis dengan regangan ikatan; dengan kedekatan dan orientasi; oleh donor atau akseptor proton aktif; kovalen katalisis dan [[terowongan kuantum]].<ref name=Fersht>{{Cite book|author=Fersht, Alan |title=Structure and mechanism in protein science: a guide to enzyme catalysis and protein folding |publisher=W.H. Freeman |location=San Francisco |year=1999 |isbn=0-7167-3268-8 }}</ref><ref>{{Cite journal |vauthors=Sutcliffe M, Scrutton N |title=A new conceptual framework for enzyme catalysis. Hydrogen tunnelling coupled to enzyme dynamics in flavoprotein and quinoprotein enzymes |url=http://content.febsjournal.org/cgi/content/full/269/13/3096 |journal=Eur. J. Biochem. |volume=269 |issue=13 |pages=3096–102 |year=2002 |pmid=12084049 |doi=10.1046/j.1432-1033.2002.03020.x |access-date=2018-01-29 |archive-date=2006-11-08 |archive-url=https://web.archive.org/web/20061108005356/http://content.febsjournal.org/cgi/content/full/269/13/3096 |dead-url=yes }}</ref>

Kinetika enzim tidak dapat membuktikan mode katalisis yang digunakan oleh enzim. Namun, beberapa data kinetik dapat menyarankan kemungkinan untuk diperiksa dengan teknik lain. Sebagai contoh, mekanisme ping-pong dengan kinetika fase pra-keadaan-tunak akan menyarankan katalisis kovalen mungkin penting dalam mekanisme enzim ini. Sebagai alternatif, pengamatan efek pH yang kuat pada ''V''<sub>maks</sub> namun bukan ''K''<sub>m</sub> mungkin menunjukkan bahwa residu di tempat yang aktif perlu berada dalam keadaan [[ionisasi]] tertentu agar terjadi katalisis.

== Perangkat lunak ==

=== ENZO ===
'''ENZO''' (Kinetika Enzim) adalah [[Antarmuka pengguna grafis|perangkat antarmuka grafis]] yang digunakan untuk membangun model kinetika reaksi yang dikatalisis enzim. ENZO secara otomatis menghasilkan persamaan diferensial yang sesuai dari skema reaksi enzim yang ditetapkan. Persamaan diferensial ini diproses oleh pemecah bilangan dan [[algoritme]] regresi yang sesuai dengan koefisien persamaan diferensial dengan kurva waktu pengamatan yang diamati secara eksperimental. ENZO memungkinkan evaluasi yang cepat terhadap skema reaksi saingan dan dapat digunakan untuk tes rutin pada kinetika enzim.<ref>{{Cite journal|author1=Bevc S. |author2=Konc J. |author3=Stojan J. |author4=Hodošček M. |author5=Penca M. |author6=Matej Praprotnik M. |author7=Janežič D. |title=ENZO: A Web Tool for Derivation and Evaluation of Kinetic Models of Enzyme Catalyzed Reactions |journal=PLoS ONE |volume=6 |issue=7 |pages=e22265 |year=2011 |doi= 10.1371/journal.pone.0022265|pmid=21818304|pmc=3139599 }}
[http://enzo.cmm.ki.si/ ENZO server]</ref>

== Lihat pula ==
* [[Dinamika protein]]
* [[Difusi terbatas enzim]]
* [[Model adsorpsi Langmuir]]

== Referensi ==
;Daftar pustaka
{{Reflist|35em}}

;Catatan kaki
{{refbegin}}
:'''α.''' {{Note_label|A|α|none}}[http://cti.itc.virginia.edu/~cmg/Demo/scriptFrame.html Tautan: Tutorial interaktif kinetika Michaelis–Menten (Java diperlukan)] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20070308150244/http://cti.itc.virginia.edu/~cmg/Demo/scriptFrame.html |date=2007-03-08 }}

:'''β.''' {{Note_label|B|β|none}}[https://web.archive.org/web/20060820062258/http://chem-faculty.ucsd.edu/kraut/dhfr.html Tautan: Mekanisme dihidrofolat reduktase (Gif)]

:'''γ.''' {{Note_label|C|γ|none}}[https://web.archive.org/web/20060514070741/http://chem-faculty.ucsd.edu/kraut/dNTP.html Tautan: Mekanisme DNA polimerase (Gif)]

:'''δ.''' {{Note_label|D|δ|none}}[https://web.archive.org/web/20070319235224/http://courses.cm.utexas.edu/jrobertus/ch339k/overheads-2/06_21_chymotrypsin.html Tautan: Mekanisme kimotripsin (Flash diperlukan)]
{{refend}}

== Bacaan lebih lanjut ==
;Pendahuluan
* {{Cite book|author=Cornish-Bowden, Athel |title=Fundamentals of enzyme kinetics |url=https://archive.org/details/fundamentalsinen0000athe_3rded |publisher=Portland Press |location=London |year=2004 |isbn=1-85578-158-1 |edition=3rd}}
* {{Cite book|author1=Stevens, Lewis |author2=Price, Nicholas C. |title=Fundamentals of enzymology: the cell and molecular biology of catalytic proteins |url=https://archive.org/details/fundamentalsofen0000pric_h0c7 |publisher=Oxford University Press |location=Oxford [Oxfordshire] |year=1999 |isbn=0-19-850229-X }}
* {{Cite book|author=Bugg, Tim |title=Introduction to Enzyme and Coenzyme Chemistry |publisher=Blackwell Publishers |location=Cambridge, MA |year=2004 |isbn=1-4051-1452-5 }}

;Terapan
* {{Cite book|author=Segel, Irwin H. |title=Enzyme kinetics: behavior and analysis of rapid equilibrium and steady state enzyme systems |publisher=Wiley |location=New York |year=1993 |isbn=0-471-30309-7 |edition=New}}
* {{Cite book|author=Fersht, Alan |title=Structure and mechanism in protein science: a guide to enzyme catalysis and protein folding |publisher=W.H. Freeman |location=San Francisco |year=1999 |isbn=0-7167-3268-8 }}
* {{Cite journal|author1=Santiago Schnell |author2=Philip K. Maini |title=A century of enzyme kinetics: Reliability of the K<sub>M</sub> and v<sub>max</sub> estimates |journal=Comments on Theoretical Biology |volume=8 |pages=169–87 |year=2004 |doi=10.1080/08948550302453 |url=http://www.informatics.indiana.edu/schnell/papers/ctb8_169.pdf |issue=2–3 |deadurl=yes |archiveurl=https://web.archive.org/web/20060221045110/http://www.informatics.indiana.edu/schnell/papers/ctb8_169.pdf |archivedate=21 February 2006 }}
* {{Cite book|author=Walsh, Christopher |title=Enzymatic reaction mechanisms |publisher=W. H. Freeman |location=San Francisco |year=1979 |isbn=0-7167-0070-0 }}
* {{Cite book|author1=Cleland, William Wallace |author2=Cook, Paul |title=Enzyme kinetics and mechanism |url=https://archive.org/details/enzymekineticsme0000cook |publisher=Garland Science |location=New York |year=2007 |isbn=0-8153-4140-7 }}

== Pranala luar ==
{{Portal|Kimia}}
{{Commonscat|Enzyme kinetics|Kinetika enzim}}

* [http://www.kscience.co.uk/animations/model.swf Animasi dari suatu uji enzim] — Menunjukkan efek memanipulasi kondisi uji
* [http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/MACiE/ MACiE] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20110808063407/http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/MACiE/ |date=2011-08-08 }} — Basis data mekanisme reaksi enzim
* [https://web.archive.org/web/20061006064937/http://us.expasy.org/enzyme/ ENZYME] — Basis data tata nama enzim Expasy
* [http://enzo.cmm.ki.si/ ENZO] — Aplikasi web untuk memudahkan konstruksi dan pengujian cepat model kinetik reaksi yang dikatalisis enzim
* [http://ezcatdb.cbrc.jp/EzCatDB/ ExCatDB] — Basis data mekanisme katalitik enzim
* [http://www.brenda-enzymes.info/ BRENDA] — Basis data enzim komperhensif, pada substrat, inhibitor dan diagram reaksi yang diberikan
* [http://sabio.h-its.org/ SABIO-RK] — Basis data kinetika reaksi
* [https://web.archive.org/web/20060820062258/http://chem-faculty.ucsd.edu/kraut/dhfr.html Joseph Kraut's Research Group, University of California San Diego] — Animasi berbagai mekanisme reaksi enzim
* [http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/kinetics/ Simbolisme dan Terminologi dalam Kinetika Enzim] — Penjelasan komprehensif mengenai konsep dan terminologi dalam kinetika enzim
* [https://web.archive.org/web/20040612065857/http://orion1.paisley.ac.uk/kinetics/contents.html Pendahuluan kinetika enzim] — Kumpulan tutorial daring mengenai kinetika enzim yang mudah diakses
* [http://www.wiley.com/college/pratt/0471393878/student/animations/enzyme_kinetics/index.html Tutorial animasi kinetika enzim] — Suatu tutorial animasi dengan audio

{{Enzim}}

{{DEFAULTSORT:Kinetika Enzim}}
[[Kategori:Kinetika kimia| ]]
[[Kategori:Katalisis]]